L-Arginin CAS:74-79-3 %99 Beyaz kristaller veya kristal toz
| Katalog numarası | XD90323 |
| Ürün adı | L-Arginin |
| CAS | 74-79-3 |
| Moleküler formül | C6H14N4O2 |
| Moleküler ağırlık | 174.20 |
| Depolama Ayrıntıları | ortam |
| Uyumlaştırılmış Tarife Kodu | 29252900 |
Ürün özellikleri
| Dış görünüş | Beyaz kristaller veya kristal toz |
| Tahlil | %99 |
| Tanılama | Kızılötesi emilim |
| Kurutma kaybı | ≤ %0,5 |
| kromatografik saflık | Herhangi bir safsızlığın %0,5'inden fazlası bulunmaz ； Toplam safsızlığın %2,0'sinden fazlası bulunmaz |
| Ateşleme Kalıntısı | ≤ %0,3 |
| Ağır metaller (PB) | ≤ %0,0015 |
| Demir (Fe olarak) | ≤ %0,003 |
| Sülfat (SO4 olarak) | ≤ %0,03 |
| usp notu | USP 33 |
| Klorür (CI) | ≤ %0,05 |
| Spesifik rotasyon [ α ] D 2 5 | +26,3 ° ~ +27,7 ° |
Flavin bağımlı bir l-lizin monooksijenaz olan Mycobacterium smegmatis G'nin (MbsG) mekanizması, mekanik problar olarak birincil ve solvent kinetik izotop etkileri, substrat analogları, pH ve solvent viskozite etkileri kullanılarak kararlı durum ve hızlı reaksiyon koşulları altında araştırıldı.Sonuçlar, l-lizinin NAD(P)H'den önce bağlandığını ve bunun da flavin indirgemesi için hız sabitinde bir azalmaya yol açtığını göstermektedir.L-lizin bağlanmasının, bir C4a-hidroperoksiflavin ara ürünü gözlemlenmeden tek adımlı bir süreçte meydana gelen flavin oksidasyon hızı üzerinde hiçbir etkisi yoktur.Birkaç substrat analoğu ile benzer etkiler belirlendi.Flavin oksidasyonu pH'tan bağımsızdır, NAD(P)H için kcat/Km ve kred/KD pH profilleri, pH düştükçe artan aktivite ile ∼6.0'lık tek pKa değerleri sergiler.Daha düşük pH'ta, enzim daha fazla bağlanmamış hale gelir ve daha fazla hidrojen peroksit ve süperoksit üretir.Hidrit transferi, nötr pH'ta kısmen hız sınırlayıcıdır ve düşük pH'ta daha hız sınırlayıcı hale gelir.NAD(P)H için kcat/Km üzerinde nötr pH'ta ters çözücü viskozite etkisi gözlenirken, daha düşük pH'ta normal çözücü viskozite etkisi gözlendi.Birlikte, sonuçlar, lizin hidroksilasyonunun etkinliğini etkileyen indirgeyici yarı reaksiyonda hız sınırlayıcı ve pH'a duyarlı bir konformasyonel değişikliğin meydana geldiği benzersiz bir mekanizmayı gösterir.
