Ürünler

EAAT2 glutamat taşıyıcı, hipokampal glutamat alımının >%90'ından sorumludur.EAAT2 ağırlıklı olarak astrositlerde eksprese edilse de, EAAT2 moleküllerinin yaklaşık %10'u akson terminallerinde bulunur.Glutamaterjik terminallerdeki düşük EAAT2 ekspresyonu seviyesine rağmen, hipokampal dilimler düşük konsantrasyonda d-aspartat (bir EAAT2 substratı) ile inkübe edildiğinde, akson terminalleri d-aspartatı astroglia kadar hızlı biriktirir.Bu, EAAT2 proteininin dağılımı ile EAAT2 aracılı taşıma aktivitesi arasında açıklanamayan bir uyumsuzluk anlamına gelir.Bir hipotez, (1) dahili substratın harici substrat ile heterodeğişiminin net alımdan önemli ölçüde daha hızlı olduğu ve (2) terminallerin, yüksek dahili glutamat seviyeleri nedeniyle heterodeğişimi tercih ettiğidir.Bununla birlikte, heterodeğişim ve alımın benzer veya farklı oranlara sahip olup olmadığı şu anda bilinmemektedir.Bu sorunu ele almak için, sıçan ve farelerde iki işlemin göreli oranlarını karşılaştırmak için sulandırılmış bir sistem kullandık.Net alım, zar potansiyelindeki değişikliklere duyarlıydı ve bağlanmamış bir anyon iletkenliğinin varlığıyla uyumlu olarak dış geçirgen anyonlar tarafından uyarıldı.İkincisini kullanarak, heterodeğişim hızının da zar potansiyeline bağlı olduğunu gösteriyoruz.Ek olarak, verilerimiz ayrıca EAAT2'de bir sodyum sızıntısı olduğunu düşündürmektedir.Yeni bulguları EAAT2 tarafından önceki glutamat alımı modelimize dahil ederek, değişimin voltaj duyarlılığının voltaja bağlı üçüncü Na(+) bağlanmasından kaynaklandığını tahmin ediyoruz.Ayrıca, hem deneylerimiz hem de simülasyonlarımız, net alım ve heterodeğişimin nispi oranlarının EAAT2'de karşılaştırılabilir olduğunu göstermektedir.