L-Sistin CAS:56-89-3 %99 Beyaz kristaller veya kristal toz
| Katalog numarası | XD90322 |
| Ürün adı | L-Sistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Moleküler formül | C6H12N2O4S2 |
| Moleküler ağırlık | 240.30 |
| Depolama Ayrıntıları | ortam |
| Uyumlaştırılmış Tarife Kodu | 29309013 |
Ürün özellikleri
| Dış görünüş | Beyaz kristaller veya kristal toz |
| Tahlil | %99 |
| Seviye | USP32 |
| Belirli rotasyon | -215° ila -225° |
| Ağır metaller | <%0,0015 |
| AS | 1,5ppm maks. |
| SO4 | %0,040 maks. |
| Fe | <%0,003 |
| Kurutma kaybı | %0,20 maks. |
| Ateşlemede kalıntı | %0,10 maks. |
| Cl | %0,10 maks. |
Fenilalanin ve arginin substrat analogları - benzilsüksinik asit ve (2-guanidinoetilmerkapto)süksinik asit - ile karboksipeptidaz T (CpT) komplekslerinin kristal yapıları, geniş substrat özgüllük profilini netleştirmek için 1.57 Å ve 1.62 Å çözünürlüklerde moleküler değiştirme yöntemiyle belirlendi. enzimin.Konservatif Leu211 ve Leu254 kalıntılarının (ayrıca hem karboksipeptidaz A hem de karboksipeptidaz B'de mevcuttur), hidrofobik substratların tanınması için yapısal belirleyiciler olduğu, Asp263'ün ise pozitif yüklü substratların tanınması için olduğu gösterilmiştir.Bu belirleyicilerin mutasyonları, substrat profilini değiştirir: CpT varyantı Leu211Gln, karboksipeptidaz B benzeri özellikler ve CpT varyantı Asp263Asn, karboksipeptidaz A benzeri seçicilik kazanır.Leu254 ve Tyr255 ile etkileşime giren Pro248-Asp258 döngüsünün, substratın C-terminal kalıntısının tanınmasından sorumlu olduğu gösterildi.S1' alt bölgesindeki substrat bağlanması, bu halkanın ligand bağımlı kaymasına yol açar ve Leu254 yan zincir hareketi, kataliz için çok önemli olan Glu277 tortusunun konformasyon yeniden düzenlemesini indükler.Bu, S1' alt bölgesi ile katalitik merkez arasındaki etkileşimlerin önemini gösteren, metalokarboksipeptidazların substrat seçiciliğine ilişkin yeni bir içgörüdür.
